Top 11 # Xem Nhiều Nhất Zinc Finger Protein Là Gì Mới Nhất 3/2023 # Top Like |

Zinc Fingers: Dna Binding And Protein

Servicios Personalizados

Zinc fingers: DNA binding and protein-protein interactions

1 Instituto de Bioquímica, Universidad Austral de Chile, Valdivia 2 Department of Biochemistry, University of Medicine and Dentistry of New Jersey-Robert Wood Johnson Medical School, Piscataway, New Jersey 08854


The zinc finger domain is a very ubiquitous structural element whose hallmark is the coordination of a zinc atom by several amino acid residues (cysteines and histidines, and occasionally aspartate and glutamate). These structural elements are associated with protein-nucleic acid recognition as well as protein-protein interactions. The purpose of this review is to examine recent data on the DNA and protein binding properties of a few zinc fingers whose three dimensional structure is known.

Key terms: Zinc fingers, DNA binding , protein-protein interactions


The zinc fingers have been divided into several classes according to the number and type of amino acids involved in zinc coordination. Table I summarizes some of the features of the sequences and the function of the more studied zinc finger families.

1. Cys 2 His2

The first class of zinc fingers, called the Cys 2-His 2 finger motif, is the most abundant DNA binding element in eukaryotes. This motif was first identified in the transcription factor TFIII ( Miller et al., 1985, Hanas et al., 1983) and has also been found in transcription factors associated with RNA pol I. Among these, Sp1 from HeLa cells ( Dynan and Tijan, 1983; Kadonaga et al., 1987) and Zif268 from mouse ( Pavletich and Pabo, 1991) are the most intensively studied. The structure of this zinc finger consists of an a-helix and a b sheet held together by a single zinc atom ( Fig. 1A). The zinc fingers recognize specific trinucleotide DNA sequences by insertion of several a-helices in the major groove of the DNA. The CCHH domains are organized in tandem, and the cooperative binding of a-helices contribute to the strength and specificity of the protein-nucleic acid interaction.

Figure 1. Ribbon diagrams of the structure of zinc finger domains.

2. Cys2HisCys

The retroviral nucleocapsid proteins are involved in a variety of functions crucial for the viral life cycle (for review Coffin, 1985; Darlix et al., 1995). These functions include RNA packaging, RNA dimerization, annealing of the tRNA primer to the initiation site of replication and the strand transfer reactions.

The structure of NCp7 of HIV-1 ( Morellet et al., 1992; South and Summers, 1993; Déméné et al., 1994a ) and NCp10 of M MuLV ( Déméné et al., 1994b) have been solved. Both structures are characterized by a well-defined central zinc finger flanked by flexible N- and C-terminal domains ( Fig. 1B). The structure of a complex of NCp10 with the oligonucleotide d(ACGCC) reveals that the finger provides a surface for binding the nucleic acid through hydrophobic interactions and the stacking of Trp35 between the G3 and C4 bases ( Schuler et al., 1999). Studies of the NCp7-d(ACGCC) complex showed a similar complex where a Trp in the second finger is stacked between C2 and G3 of NCp7 ( Morellet et al., 1998).

3. Cys 4 ribbon

Proteins containing the Cys 4 finger motif are found in enzymes involved in DNA replication and transcription. Primases in phages T4 and T7 recognize specific trinucleotides of single stranded DNA ( Cha and Alberts, 1986), whereas factor TFIIS interacts with ss DNA ( Qian et al., 1993a), ds DNA and RNA ( Agarwal et al., 1991). The structure of the zinc finger domains of factors TFIIS and TFIIB ( Fig. 1C) have little in common with other zinc binding domains because their structures are almost entirely a b-sheet ( Qian et al., 1993a, 1993 b). The T7 primase/ helicase contains a Cys 4 motif responsible for primer synthesis, which recognizes the sequence 5′ GTC 3′. Removal or disruption of this motif is sufficient to destroy recognition, however, the Cys 4 motif may not be the sole determinant for specificity ( Hine and Richardson, 1994; Kusakabe and Richardson, 1996; Kusakabe et al., 1999).

4. Cys 4 GATA family

The GATA family of transcription factors regulate gene expression in diverse tissues during development. GATA-1 is involved in the regulation of red cell development ( Orkin, 1992; Weiss et al., 1994); GATA-2 and 3 also play a role in hematopoiesis ( Ting et al., 1996; Tsai et al., 1994).

GATA-1 contains two Cys 4 fingers: The C-zinc finger is involved in DNA binding and recognizes the (A/T)GATA(A/G) DNA motif. The N-zinc finger, however, does not bind DNA directly, but appears to modulate DNA binding by the C-zinc finger through interaction with other transcription factors ( Mackay et al., 1998).

GATA-2 and 3 are capable of strong binding to the sequence GATC ( Pedone et al., 1997). This binding requires two basic sequences at either side of the N-terminal finger. One of these sequences is not present adjacent to the GATA-1 N-terminal finger and could explain its lack of DNA binding ( Pedone et al., 1997). These observations suggest that isolated zinc fingers that do not show direct binding to nucleic acids may interact with sequences outside the finger or present in other factors. The structure of the N-zinc finger of GATA-1 is shown in Figure 1D.

5. Cys 6

The yeast protein GAL4 activates transcription of genes involved in the utilization of galactose and melibiose. The protein is a monomer in the absence of DNA. However, it binds DNA as a symmetrical dimer to a 17 base pair sequence ( Carey et al., 1989). Each subunit has a compact zinc finger domain ( Fig. 1E), which lies in the major groove where itcontacts a CCG triplet. This triplet is at each end of a symmetrical 17 base pair DNA fragment recognized by GAL4 ( Marmorstein et al., 1992). The DNA binding region has 6 cysteine residues that coordinate two zinc ions. The protein also contains an a-helical dimerization element ( Carey et al., 1989).

E) Transcription regulator factor Gal4 (yeast, 1AW6) (Baleja et al., 1997). F) Retinoic X receptor (human, 1RXR) (Holmbeck et al., 1998). G) Equine Herpes virus type 1 gene 63 (1CHC) (Barlow et al., 1994). H) HHCC domain HIV-1 integrase (1WJA) (Cai et al., 1997)

6. Cys 8

Intracellular receptor proteins, such as the estrogen, glucocorticoid and retinoic X receptors, bind to two hexamer sequences which form the hormone response elements ( Mangelsdorf and Evans, 1995). DNA binding requires dimerization of the Cys 8 motifs ( Mangeldorf et al., 1995).

The structure of the zinc finger domain of the retinoic X receptor is shown in Figure 1F. It consists of two separate loop-helix structures that coordinate a zinc ion; the a- helices from each loop-helix structure are packed perpendicular to each other ( Holmbeck et al., 1998). This packing is the common feature of the nuclear hormone receptor DNA-binding domains. In response to retinoic acid, the protein dimerizes in a head-to-tail fashion to bind DNA ( Mangeldorf et al., 1995). Heterodimers are also formed with other nuclear receptors, including the thyroid receptor (TR) and vitamin D receptor (VDR).

7. Cys3His Cys4 RING fingers

The RING fingers, or Cys 3HisCys 4 motif, comprise several proteins of diverse origins ( Freemont et al., 1991; for review Borden, 2000). These include Rad5 from yeast, which is involved in DNA repair ( Johnson et al., 1992) and RAG1, essential for immunoglobulin rearrangements. The structure of the RING finger motifs of three proteins have been determined to be equine herpes virus type 1 gene 63 peptide ( Barlow et al., 1994), human promyelocytic leukemia protein, PML ( Borden et al., 1995) and the human RAG1 ( Bellon et al., 1997). The RING domain structure consists of two b-sheets, an a-helix and two symmetrical loops ( Fig. 1G). Two zinc ions are coordinated by this motif. Direct DNA binding has not been shown for this protein.

Ring finger domains have been implicated in the regulation of several cellular processes through protein-protein interactions such as transcription, RNA transport, signal transduction, and ubiquitination among others (reviewed by Saurin et al., 1996). The RING domains appear to act as building blocks by forming molecular scaffolds of multiprotein complexes whose function is RING-dependent ( Borden, 2000).

8. HHCC finger

The HHCC domain is a highly conserved zinc binding motif found in retrovirus and retrotransposon integrases ( Johnson et al., 1986; Burke et al., 1992, reviewed by Brown, 1997). Sequence comparison of several integrases suggested that the HHCC domains might constitute a novel type of zinc finger ( Johnson et al., 1986). Spectroscopical analysis of isolated peptides containing the HHCC domain of HIV-1 ( Burke et al., 1992, Zheng et al., 1996) and M-MuLV ( Yang et al., 1999) integrases has shown that zinc binding changes the protein conformation. Physical evidence for the coordination of zinc by the cysteines in the HHCC domain of MuLV IN has been shown by the lack of reactivity against NEM ( Yang et al., 1999).

The 3D structure of a 55 amino acid N-terminal HHCC domain of HIV-1 has been solved by NMR ( Cai et al., 1997). The protein is dimeric and the structure of the monomer ( Fig. 1H) comprises four helices. The zinc atom is coordinated by the residues His 12, His 16, Cys 40 and Cys 43. The protein is found in two interconverting conformations that differ in the coordination of His 12, which causes a local unfolding of the region 9-18. The dimer interface is formed by the packing of the N-terminus of helix 1, and helices 3 and 4. Although the folding of this domain is remarkably similar to DNA binding proteins, such as the Trp repressor, the second helix is involved in dimerization rather than DNA recognition. This observation, however, does not exclude the possibility of the dissociation of the dimer during the recognition of the viral LTR by IN or multimerization during the assembly of the integration complex, allowing helix 2 to participate in DNA binding. Using both nitrocellulose filter binding assays and DNA bound to a Biacore chip, DNA binding by an isolated M-MuLV HHCC domain could, in fact, be observed (F. Yang and M. Roth, unpublished observations).

The HHCC domain is essential for the integrase activity in vitro ( Jonsson and Roth, 1993; van Gent et al., 1992; Ellison et al., 1995; Khan et al., 1991; Drelich et al., 1992). Several types of mutations in the finger region also blocked in vivo integration ( Roth et al., 1990; Cannon et al., 1994; Engelman et al., 1995; Donehower, 1988). In the process of integration, termini with a 5′ overhang are generated. In vitro, substrates lacking this 5′ tail require the presence of an HHCC domain ( Donzella et al., 1996; Donzella et al., 1998). Complementation and other studies support the notion that the HHCC domain is involved in protein-protein interactions as will be discussed below.


The ability of the zinc fingers to recognize three base pairs has led to an intense exploration on the design and selection of domains that control the expression of specific genes. Structural information based on X-ray crystallography and NMR has guided these studies. Site– directed mutagenesis and phage display selections have contributed to our knowledge on interactions between the zinc fingers and target sites.

The crystal structures of zinc finger-DNA complexes show a semi-conserved pattern of interactions between three amino acids from the a-helix and threenucleotides within the DNA. A large collection of mutants have been displayed on the surfaces of bacteriophage, allowing their selection using specific DNA sequences ( Choo and Klug, 1994; Wu et al., 1995; Greisman and Pabo, 1997). In this procedure the mutated zinc finger domains are expressed as fused peptides on the phage capsid. Phages displaying the peptides can be captured in a support coated with specific DNA and amplified for further selection rounds. From these studies, coding relationships between protein and nucleic acids have been implicated ( Desjarlais and Berg, 1992).

Segal et al. (1999) used phage display to select Zif268 finger-2 domains from randomized libraries that recognize sequences of the type 5′ GNN 3′. These studies showed the limitations of relying on selection data and previous structures in defining the features involved in specificity. Changes in amino acids at positions not in direct contact with DNA may influence specificity, limiting the applications of recognition codes previously described ( Desjarlais and Berg, 1992; Choo and Klug, 1994; Choo and Klug, 1997). However, further studies are needed to understand the recognition of DNA by zinc fingers.

A general strategy to produce gene switches has been developed by fusion of polydactyl zinc finger proteins with desired sequence specificity (9 or 18 nucleotides long) to either an activator or repressor protein ( Beerli et al., 1998). This approach overcomes the problem of target overlap observed by targeting trinucleotidic sites by individual fingers. In vivo studies demonstrated that the fusion of the Kruppel associated box (KRAB) to a polydactyl finger protein was able to repress transcription from the erbB-2 promoter, whereas the fusion of the activator domain VP16 or VP64 (a tetrameric repeat of VP16) stimulates transcription by 5 and 25-fold respectively.

Development of highly specific zinc fingers by selection procedures directed toward specific sequences in the genome could result in the generation of site-directed control proteins. Targeted gene control has broad applications. These could be developed to generate specific antiviral or antitumoral molecules, to activate genes involved in the defense against diseases, gene “knockouts” to characterize genes of unknown functions and gene therapy, through the inhibition of genes producing mutated proteins.


RNA-protein recognition is essential in critical steps of many cellular processes, such as RNA synthesis, processing and translation. Our current knowledge of RNA-protein interactions is very limited in contrast to that of DNA-protein interactions, for which several models are available. Some zinc finger motifs are known to interact with RNA, such as the retroviral NC protein. The details of the recognition of others have not been fully investigated ( Joho et al., 1990; Theunissen et al., 1992; Clemens et al., 1993; Friesen and Darby 1997, 1998).

Recently the interaction between Zif268 and DNA molecules having an RNA triplet in the middle of the DNA binding region has been studied by phage display, computer modeling and NMR ( Blancafort et al., 1999). The introduction of a G::A mismatch in the middle position of the RNA triplet allowed the selection of an RNA binding zinc finger. The zinc finger binds the rG::A duplex in a head-to-head conformation. A long side chain at position +3, either Lys or Arg, compensated a shift in the minor groove of the G::A pair.

The structural role of purine-purine pairs has also been described in the Rev binding element of HIV. In this case, the G::A and G::G widen the RNA major groove for protein binding ( Battiste et al., 1996). McColl et al. (1999) designed a hybrid protein containing the arginine rich region from HIV-Rev into the zinc finger-2 domain of Zif268. This construct was able to bind specifically to the Rev Response Element, providing evidence that monomeric zinc fingers recognize specific sites on RNA.


There are several examples of zinc finger domains that do not bind nucleic acids, however they are involved in protein-protein interactions ( Crossley et al., 1995; Merika and Orkin, 1995; Tsang et al., 1998; Feng et al., 1998; Sun et al., 1996; Borden, 2000). These protein-protein interactions could be homotypic, such as in protein multimerization, or heterotypic, involving the cooperative interaction with a large variety of factors (i.e. coactivators, corepressors, and other control elements) associated with transcriptional control of a group of genes. One example is the transcription factor GATA-1, which can self-associate but its N-finger also interacts with FOG ( Fox et al., 1998), Sp1, and EKLF ( Tsang et al., 1998). In vivo studies have shown that the N-finger of GATA-1 is essential for erythroid maturation ( Weiss et al., 1997). The interaction in both cases is dependent on the integrity of the zinc coordinating residues. Self-association of GATA-1 requires the N-finger, however this finger directly interacts with the C-finger domain of the protein, presumably in an anti-parallel fashion NF-CF, CF-NF ( Mackay et al., 1998). A critical binding region in NF containing a “Asn-Arg-Pro-Leu” motif followed by a number of basic residues has been delineated by mutagenesis. The association of the NF of GATA-1 with FOG ( Fox et al., 1998) also involves conserved key residues within GATA-1. The biological role of this intermolecular interaction is not certain, although multimerization increases the local concentration of GATA-1 at the activation site.

Previous in vitro studies have shown that the N-terminal HHCC domain of the retroviral integrase is essential for the 3′ processing of the viral LTRs (reviewed by Brown 1997). Thus, it is clear that the one of the functions of the HHCC domain is to participate in the assembly of the integration complex, which requires the concerted binding of the processed viral ends and the target DNA. In this process it is likely that conformational changes of the protein multimer, including intra- and intermolecular associations must take place. The HHCC-dependent multimerization may be important in the stabilization of viral ends ( Ellison et al., 1995). In the presence of Zn+2, the HIV-1 IN multimerizes from a dimer to a tetramer ( Zheng et al., 1996). The observation that the HHCC domain MuLV IN is critical for the unimolecular disintegration of a substrate lacking the 5’ss tail suggests a role for this domain on the stabilization of the LTR ( Donzella et al., 1998) within this complex. This recognition can be indirect, as has been observed in other zinc fingers that show DNA binding only in the context of other protein domains.


Zinc fingers, as a general term, in fact include multiple distinct structures with the common denomination that they require zinc coordination for their formation. These structural motifs are involved in a broad range of biological activities including ds DNA binding, ss DNA, and RNA recognition, as well as coordinating protein-protein interactions. With the sequencing of the human genome, the identification of additional proteins encoding zinc fingers is inevitable. The key now lies in understanding their functions. Understanding the rules for sequence recognition has broad implications in the development of targeted proteins.


This work was supported by grants from FONDECYT [1980982 (OL) and 1RO1 CA76545] and from the NIH (MR).

Corresponding author: Oscar Leon. Instituto de Bioquímica, Facultad de Ciencias Universidad Austral de Chile, Casilla 567, Valdivia, Chile .Telephone: (56-63) 22 1332. E-mail:

Received: May 3, 2000. Accepted: May 19, 2000.


AGARWAL K, BAEK KH, JEON CJ, MIYAMOTO K, UENO A, YOON HS (1991) Stimulation of transcript elongation requires both the zinc finger and RNA polymerase II binding domains of human TFIIS. Biochem 30: 7842-7851 [ Links ]

BARLOW PN, LUISI B, MILNER A, ELLIOTT M, EVERETT R (1994) Structure of the C3HC4 domain by 1H-nuclear magnetic resonance spectroscopy. A new structural class of zinc-finger. J Mol Biol 237: 201-211 [ Links ]

BALEJA JD, THANABAL V, WAGNER G (1997) Refined solution structure of the DNA-binding domain of GAL4 and use of 3J(113Cd,1H) in structure determination. J Biomol NMR 10:397-401 [ Links ]

BATTISTE JL, MAO H, RAO NS, TAN R, MUHANDIRAM DR, KAY LE, FRANKEL AD, WILLIAMSON JR (1996) Alpha helix-RNA major groove recognition in an HIV-1 rev peptide-RRE RNA complex. Science 273: 1547-1551 [ Links ]

BEERLI RR, SEGAL DJ, DREIER B, BARBAS CFIII (1998) Toward controlling gene expression at will: Specific regulation of the erbB-2/HER-2 promoter by using polydactyl zinc finger proteins constructed from modular building blocks. Proc Natl Acad Sci USA 95: 14628-14633 [ Links ]

BELLON SF, RODGERS KK, SCHATZ COLEMAN JE, STEITZ TA (1997) Crystal structure of the RAG1 dimerization domain reveals multiple zinc- binding motifs including a novel zinc binuclear cluster. Nature Struct Biol 4: 586-591 [ Links ]

BERG JM (1990) Zinc finger domains: hypotheses and current knowledge. Ann Rev Biophys Biophys Chem: 19405-19421 [ Links ]

BLANCAFORT P, STEINBERG SV, PAQUIN B, KLINCK R, SCOTT JK, CEDERGREN R (1999) The recognition of a noncanonical RNA base pair by a zinc finger protein. Chem and Biol 6: 585-596 [ Links ]

BORDEN KL, BODDY MN, LALLY J, OREILLY NJ, MARTIN S, HOWE K, SOLOMON E, FREEMONT PS (1995) The solution structure of the RING finger domain from the acute promyelocytic leukaemia protooncoproteín PML EMBO J 14: 1532-1541 [ Links ]

BORDEN KL (2000) RING domains: Master builders of molecular scaffolds? J Mol Biol 295: 1103-1112 [ Links ]

BROWN PO (1997) Integration. In COFFIN JM, HUGHES SH, VARMUS HE, (eds) Retroviruses. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press. pp: 161-203 [ Links ]

BURD C, DREYFUSS G (1994) RNA binding specificity of hnRNP A1: significance of hnRNP A1 high affinity binding sites in pre-mRNA splicing. EMBO J 13: 1197-1204 [ Links ]

BURKE CJ, SANYAL G, BRUNER MW, RYAN JA, LAFEMINA RL, ROBBINS HL, ZEFT AS, MIDDAUGH CR, CORDINGLY MG (1992). Structural implications of spectroscopic characterization of a putative zinc finger peptide from HIV-1 integrase. J Biol Chem 267: 9639-9644 [ Links ]

CAI M, ZHENG R, CAFFREY M, CRAIGIE R, CLORE GM, GRONENBORG AM (1997) Solution structure of the N-terminal zinc binding domain of HIV-1 integrase. Nat Struct Biol 4: 567-577 [ Links ]

CANNON PM, WILSON W, BYLES E, KINGSMAN SM, KINGSMAN AJ (1994) Human immunodeficiency virus type 1 integrase: Effect of viral replication of mutations at highly conserved residues. J Virol 68: 4768-4775 [ Links ]

CAREY M, KAKIDANI H, LEATHERWOOD J, MOSTASHARI F, PTASHNE M (1989) An amino-terminal fragment of GAL4 binds DNA as a dimer. J Mol Biol 209: 423-432 [ Links ]

CHA TA, ALBERTS BM (1986) Studies of the DNA helicase-RNA primase unit from bacteriophage T4. A trinucleotide sequence on the DNA template starts RNA primer synthesis. J Biol Chem 266: 7001-7010 [ Links ]

CHOO Y, KLUG A (1994) Toward a code for the interactions of zinc fingers with DNA: Selection of randomized fingers displayed on phage. Proc Natl Acad Sci USA 91: 11163-11167 [ Links ]

CHOO Y, KLUG A (1997) Physical basis of a protein-DNA recognition code. Curr Opin Struct Biol 7: 431-436 [ Links ]

CLEMENS KR, WOLF V, McBRYANT SJ, ZHANG P, LIAO X, WRIGHT PE, GOTTESFIELD JM (1993) Molecular basis for specific recognition of both RNA and DNA by a zinc finger protein. Science 260: 530-533 [ Links ]

COFFIN JN (1985) In WEISS R, TEICH N, VARMUS H, COFFIN J (eds), RNA Tumor Viruses, Vol 1, Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press: pp 261-368 [ Links ]

CROSSLEY M, MERIKA M, ORKIN SH (1995) Self-association of the erythroid transcription factor GATA-1 mediated by its zinc finger domains. Mol Cell Biol 15: 2448-2456 [ Links ]

DARLIX JL, LAPADAT-TAPOLSKY M, DE ROCQUIGNY H, ROQUES B (1995) First glimpses at structure-function relationships of the nucleocapsid proteins of retroviruses. J Mol Biol 254: 523-537 [ Links ]

DÉMÉNE H, DONG CZ, OTTMANN M, ROUYEZ MC, JULLIAN N, MORELLET N, MÉLY Y, DARLIX JL, FOURNIÉ- ZALUSKI MC, SARAGOSTI S, ROQUES BP (1994a) 1H NMR structure and biological studies of the His23ÆCys mutant nucleocapsid protein of HIV-1 indicate that the conformation of the first zinc finger is critical for infectivity. Biochem 33: 11707-11716 [ Links ]

DÉMÉNE H, JULLIAN N, MORELLET N, DE ROCQUIGNY H, CORNILLE F, MAIGRET B, ROQUES BP (1994b) Three-dimensional 1H NMR structure of the nucleocapsid protein NCp10 of Moloney murine leukemia virus. J Biomol NMR 4: 153-170 [ Links ]

DESJARLAIS JR, BERG JM (1992) Toward rules relating zinc finger protein sequences and DNA binding site preferences. Proc Natl Acad Sci USA 89: 7345-7349 [ Links ]

DONEHOWER LA. (1988) Analysis of mutant Moloney murine leukemia viruses containing linker insertion mutations in the 3′ region of pol. J Virol 62: 3958-3964 [ Links ]

DONZELLA GD, JONSSON CB, ROTH M.J (1996) Coordinated disintegration reactions mediated by M-MuLV Integrase. J Virol 70: 3909-3921 [ Links ]

DONZELLA GD, LEON O, ROTH MJ(1998) Implication of a central cysteine residue and the HHCC domain of Moloney murine leukemia virus integrase protein in functional multimerization. J Virol 72: 1691-1698 [ Links ]

DORFMAN T, LUBAN J. GOFF SP, HASELTINE WA, GÖTTLINGER (1993) Mapping of functionally important residues of a cysteine-histidine box in the human immunodeficiency virus type1 nucleocapsid protein. J Virol. 67: 6159-6169 [ Links ]

DRELICH M, WILHELM R, MOUS J (1992) Identification of amino acid residues critical for endonuclease and integration activities of HIV-1 IN protein in vitro. Virology 188: 459-468 [ Links ]

DYNAN WS, TIJAN R (1983) Isolation of transcription factors that discriminate between different promoters recognized by RNA polymerase II. Cell 32: 669-680 [ Links ]

ELLISON V, GERTON J, VINCENT KA, BROWN PO (1995) An essential interaction between distinct domains of HIV-1 integrase mediates the assembly of the active multimer. J Biol Chem 270: 3320-3326 [ Links ]

ENGELMAN A, ENGLUND G, ORENSTEIN JM, MARTIN MA, CRAIGIE R (1995) Multiple effects of mutations in human immunodeficiency virus type 1 integrase on viral replication. J Virol 69: 2729-2736 [ Links ]

FENG B, MARZLUF GA. (1998) Interaction between major nitrogen regulatory protein NIT2 and pathway-specific regulatory factor NIT4 is required for their synergistic activation of gene expression in Neurospora crassa. Mol Cell Biol 18: 3983-3990 [ Links ]

FOX AH, KOWALSKI K, KING GF, MACKAY JP, CROSSLEY M (1998) Key residues characteristic of GATA N-fingers are recognized by FOG. J Biol Chem 1998 273: 33595-33603 [ Links ]

FREEMONT PS, HANDON IM, TROWSDALE J (1991) A novel cysteine rich sequence motif. Cell 64: 483-484 [ Links ]

FRIESEN WJ, DARBY MK (1997) Phage display of RNA binding zinc fingers from transcription factor IIIA. J Biol Chem 272: 10994-10997 [ Links ]

FRIESEN WJ, DARBY MK. (1998) Specific RNA binding proteins constructed from zinc fingers. Nat Struct Biol 5: 543-546 [ Links ]

GORELICK RJ, HENDERSON LE, HANSER JP, REIN A. (1988) Point mutants of Moloney murine leukemia virus that fail to package viral RNA: evidence for specific RNA recognition by a “zinc finger-like” protein sequence. Proc Natl Acad Sci USA 85: 8420-8424 [ Links ]

GORELICK RJ, CHABOT A, REIN A, HENDERSON LE, ARTHUR LO (1993) The two fingers in the human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid protein are not functionally equivalent. J Virol 67: 4027-4036 [ Links ]

GORELICK RJ, CHABOT DJ, OTT DE, GAGLIARDI TD, REIN A, HENDERSON LE, ARTHUR LO (1996) Genetic analysis of the zinc finger in the Moloney murine leukemia virus nucleocapsid domain: replacement of zinc-coordinating residues with other zinc-coordinating residues yields noninfectious particles containing genomic RNA. J Virol 70: 2593-2597 [ Links ]

GREISMAN HA, PABO CO (1997) A general strategy for selecting high-affinity zinc finger proteins for diverse DNA target sites. Science 275: 657-661 [ Links ]

HANAS JS, HAZUDA DJ, BOGENHAGEN DF, WU FY-H, WU C-W (1983) Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5S RNA gene. J Biol Chem 258: 14120-12425 [ Links ]

HINE AV, RICHARDSON CC (1994) A functional chimeric DNA primase: the Cys4 zinc-binding domain of bacteriophage T3 primase fused to the helicase of bacteriophage T7. Proc Natl Acad Sci USA 91: 12327-12331 [ Links ]

HOLMBECK SM, FOSTER MP, CASIMIRO DR, SEM DS, DYSON HJ, WRIGHT PE, (1998) High-resolution solution structure of the retinoid X receptor DNA-binding domain. J Mol Biol 281: 271-284 [ Links ]

JOHNSON MS, MCCLURE MA, FENG DF, GRAY J, DOOLITTLE RF (1986) Computer analysis of retroviral pol genes: Assignment of enzymatic functions to specific sequences and homologies with nonviral enzymes. Proc Natl Acad Sci USA. 83: 7648-7652 [ Links ]

JOHNSON RE, HENDERSON ST, PETES TD, PRAKASH S, BANKMANN M, PRAKASH L (1992) Saccharomyces cerevisiae RAD5-encoded DNA repair protein contains DNA helicase and zinc binding sequence motifs and affects the stability of sample repetitive sequences in the genome. Mol Cell Biol 12: 3807-3818 [ Links ]

JOHO KE, DARBY MK, CRAWFORD ET, BROWN DD (1990) A finger protein structurally similar to TFIIIA that binds exclusively to 5S RNA in Xenopus. Cell 61: 293-300 [ Links ]

JONSSON, CB, ROTH MJ (1993) Role of the His-Cys finger of Moloney murine leukemia virus integrase protein in integration and disintegration. J Virol 67: 5562-5571 [ Links ]

KADONAGA J, CARNER KR, MASIARZFT FR, TIJAN R (1987) Isolation of cDNA encoding transcription factor Sp1 and functional analysis of the DNA binding domain. Cell 51: 1079-1090 [ Links ]

KHAN E, MACK JP, KATZ RA, KULKOSKY J, SKALKA AM. (1991) Retroviral integrase domains: DNA binding and the recognition of LTR sequences. Nucl Acids Res 19: 851-860 [ Links ]

KODERA Y, SATO K, TSUKAHARA T, KOMATSU H, MAEDA T, KOHNO T (1998). High-resolution solution NMR structure of the minimal active domain of the human immunodeficiency virus type-2 nucleocapsid protein. Biochem 37:17704-17713 [ Links ]

KOWALSKI K, CZOLIJ R, KING GF, CROSSLEY M, MACKAY JP (1999) The solution structure of the N-terminal zinc finger of GATA-1 reveals a specific binding face for the transcriptional co-factor FOG. J Biomol NMR 13: 249-262 [ Links ]

KUSAKABE T, RICHARDSON CC (1996) The role of the zinc motif in sequence recognition by DNA primases. J Biol Chem 271: 19563-19570 [ Links ]

KUSAKABE T, HINE AV, HYBERTS SG, RICHARDSON CC(1999) The Cys4 zinc finger of bacteriophage T7 primase in sequence-specific single-stranded DNA recognition. Proc Natl Acad of Sci USA 96: 4295-4300 [ Links ]

MACKAY JP, KOWALSKI K, FOX AH, CZOLIJ R, KING GF, CROSSLEY M (1998) Involvement of the N-finger in the self-association of GATA-1. J Biol Chem 273:30560-30567 [ Links ]

MANGELSDORF DJ AND EVANS RM (1995) The RXR heterodimers and orphan receptors. Cell 83: 841-850 [ Links ]

MANGELSDORF DJ, THUMMEL C, BEATO M, HERRLICH P, SCHÜTZ G, UMESONO K, BLUMBERG B, KASTNER P, MARK M, CHAMBION P, EVANS RM (1995) The nuclear receptor family: The second decade. Cell 83: 835-839 [ Links ]

MARMORSTEIN R, CAREY M, PTASHNE M, HARRISON SC (1992) DNA recognition by GAL4: Structure of a protein-DNA complex. Nature 356: 408-414 [ Links ]

MCCOLL DJ, HONCHELL C, FRANKEL AD (1999) Structure-based design of an RNA-binding zinc finger. Proc Natl Acad Sci USA 96: 9521-9526 [ Links ]

MÉRIC C, GOFF SP (1989) Characterization of Moloney murine Leukemia virus mutants with single amino acids substitutions and the Cys-His box of the nucleocapsid protein. J Virol 63: 1558-1568 [ Links ]

MERIKA M, ORKIN SH (1995) Functional synergy and physical interactions of the erythroid transcription factor GATA-1 with the Kruppel family proteins Sp1 and EKLF. Mol Cell Biol 15: 2437-2447 [ Links ]

MILLER J, McLACHLAN AD, KLUG A ( 1985) Repetitive zinc-binding domains in the protein transcription factor III A from Xenopus oocytes. EMBO J 4: 1609-1614 [ Links ]

MORELLET N, JULLIAN N, DE ROCQUIGNY H, MAIGRET B, DARLIX JL, ROCQUES B (1992) Determination of the structure of the nucleocapsid protein NCp7 from the human immunodeficiency virus type 1 by 1H NMR. EMBO J 11: 3059-3065 [ Links ]

MORELLET N, DEMENE H, TEILLEUX V, HUYNH-DINH T, DE ROCQUIGNY H, FOURNIE-ZALUSKI MC, ROQUES BP (1998) Structure of the complex between the HIV-1 nucleocapsid protein NCp7 and the single-stranded pentanucleotide d(ACGCC). J Mol Biol 283: 419-434 [ Links ]

NARAYAN VA, KRIWACKI RW, CARADONNA JP (1997) Structures of zinc finger domains from transcription factor Sp1. Insights into sequence-specific protein-DNA recognition. J Biol Chem 272: 7801-7809 [ Links ]

ORKIN SH. (1992) GATA-binding transcription factors in hematopoietic cells. Blood 80: 575-581 [ Links ]

PAVLETICH NP, PABO CO (1991) Zinc Finger-DNA recognition: Crystal Structure of a Zif268-DNA complex at 2.1 A. Science 252: 809-817 [ Links ]

PEDONE PV, GHIRLANDO R, CLORE GM, GRONENBORN AM, FELSENFELD G, OMICHINSKI JG (1996) The single Cys2-His2 zinc finger domain of the GAGA protein flanked by basic residues is sufficient for high-affinity specific DNA binding. Proc Natl Acad Sci USA 93: 2822-2826 [ Links ]

PEDONE PV, OMICHINSKI JG, NONY P, TRAINOR C, GRONENBORN AM, CLORE GM, FELSENFELD G (1997) The N-terminal fingers of chicken GATA-2 and GATA-3 are independent sequence-specific DNA binding domains. EMBO J 16: 2874-2882 [ Links ]

PRATS AC, SARIH L, GABUS C LITVAK KEITH G AND DARLIX JL (1988) Small finger proteins of avian and murine retroviruses has nucleic annealing activity and positions the replication primer tRNA onto genomic RNA. EMBO J 7: 1777-1783 [ Links ]

QIAN X, JEON C, YOON H, AGARWAL K, WEISS MA (1993 a) Structure of a new nucleic acid binding motif in eukaryoti transcriptional elongation factor TFIIS Nature (London) 365: 277-279 [ Links ]

QIAN X, GOZANI SN, YOON HS, JEON CJ, AGARWAL K, WEISS MA (1993b). Novel zinc finger motif in the basal transcriptional machinery: three-dimensional NMR studies of the nucleic acid binding domain of transcriptional elongation factor TFIIS. Biochemistry 32: 9944-9959 [ Links ]

REMY E, DE ROCQUIGNY H, PETITJEAN P, MURIAUX D, THEILLEUX V, PAOLETTI J, ROQUES BP. (1998) The annealing of tRNA3Lys to human immunodeficiency virus type 1 primer binding site is critically dependent on the NCp7 zinc fingers structure. J Biol Chem 273: 4819-4822 [ Links ]

ROTH M.J, SCHWARTZBERGP, TANESE N, GOFF SP (1990) Analysis of mutations in the integration function of Moloney murine leukemia virus: effects on DNA binding and cutting. J Virol 64, 4709-4717 [ Links ]

SAURIN AJ, BORDEN KL, BODDY MN, FREEMONT PS (1996) Does this have a familiar RING? Trends Biochem Sci 21: 208-214 [ Links ]

SCHULER W, DONG C, WECKER K, ROQUES BP (1999) NMR structure of the complex between the zinc finger protein NCp10 of Moloney murine leukemia virus and the single-stranded pentanucleotide d(ACGCC): comparison with HIV-NCp7 complexes. Biochemistry 38: 12984-12994 [ Links ]

SEGAL DJ, DREIER B, BEERLI RR, BARBAS CF (1999) Toward controlling gene expression at will: Selection and design of zinc finger domains recognizing each of the 5′-GNN-3′ DNA target sequences. Proc Natl Acad of Sci USA 96: 2758-2763 [ Links ]

SOUTH TL, SUMMERS MF (1993) Zinc and sequence dependent binding to nucleic acids by the N-terminal zinc finger of the HIV-1 nucleocapsid protein: NMR structure of the complex with the Psi-site analog, dACGCC. Protein Sci 2: 3-19 [ Links ]

SUMMERS MF, HENDERSON LE, CHANCE MR, BESS JW, SOTH TL, BLAKE PR, SAGI I, PEREZ-ALVARADO G, SOWDER RC III, HARE DR, ARTHUR LO ( 1992) Nucleocapsid zinc finger detected in retroviruses. EXAFS studies of intact viruses and the solution _ state structure of the nucleocapsid protein from HIV-1. Protein Sci 1: 563-574 [ Links ]

SUN L, LIU A, GEORGOPOULOS K (1996) Zinc finger-mediated protein interactions modulate Ikaros activity, a molecular control of lymphocyte development. EMBO J. 1996 15: 5358-5369 [ Links ]

THEUNISSEN O, RUDT F, GUDDAT U, MENTZEL H, PIELER T, (1992) RNA and DNA binding zinc fingers in Xenopus TFIIIA. Cell 71: 679-690 [ Links ]

TING CN, OLSON MC, BARTON KP, LEIDEN JM (1996) Transcription factor GATA-3 is required for development of the T-cell lineage. Nature 384: 474-478 [ Links ]

TSAI FY, KELLER G, KUO FC, WEISS M, CHEN J, ROSENBLATT M, ALT FW, ORKIN SH. (1994) An early haematopoietic defect in mice lacking the transcription factor GATA-2. Nature 371:221-226 [ Links ]

TSANG AP, FUJIWARA Y, HOM DB, ORKIN SH (1998) Failure of megakaryopoiesis and arrested erythropoiesis in mice lacking the GATA-1 transcriptional cofactor FOG. Genes Dev 12: 1176-1188 [ Links ]

VAN GENT DC, GROENGER AMO, PLASTERK RHA (1992) Mutational analysis of the integrase protein of Human Immunodeficiency Virus Type 2. Proc Natl Acad Sci USA 89:9598-9602 [ Links ]

WEISS MJ, KELLER G, ORKIN SH. (1994) Novel insights into erythroid development revealed through in vitro differentiation of GATA-1 embryonic stem cells. Genes Dev 8: 1184-97 [ Links ]

WEISS MJ, YU C, ORKIN SH. (1997) Erythroid-cell-specific properties of transcription factor GATA-1 revealed by phenotypic rescue of a gene-targeted cell line. Mol Cell Biol 17: 1642-51 [ Links ]

WU H, WEI-PING YANG BARBAS, CFIII (1995). Building zinc fingers by selection: toward a therapeutic application. Proc Natl Acad Sci USA 92: 344-348 [ Links ]

YANG F, LEON O, GREENFIELD N, ROTH, M (1999). Functional interactions of the HHCC domain of Moloney murine leukemia virus integrase revealed by non-overlapping complementation and zinc-dependent dimerization. J Virol 73: 1809-1817 [ Links ]

ZHENG R, JENKINS TM, CRAIGIE R (1996). Zinc folds the N-terminal domain of HIV-1 integrase, promotes multimerization, and enhances catalytic activity. Proc Natl Acad Sci USA 93:13659-13664 [ Links ]

Protein Đơn Bào Là Gì, Microbial Protein Có An Toàn Không?

Protein đơn bào là một loại protein thuần chay thân thiện với môi trường hay tất cả chỉ là sự cường điệu?

Protein đơn bào là gì?

Protein đơn bào hay còn được gọi là protein vi sinh vật (microbial protein), bao gồm tảo, nấm hoặc vi khuẩn được sử dụng làm nguồn thức ăn cho cả người và động vật.

Ví dụ, mycoprotein – protein có nguồn gốc từ nấm, được tìm thấy trong một loạt các sản phẩm thay thế thịt dành cho ăn chay. Các loại thực phẩm có nguồn gốc từ tảo khác, như tảo xoắn spirulina, cũng ngày càng trở nên phổ biến đối với người tiêu dùng trong những năm gần đây. Bởi lẽ, có rất nhiều nghiên cứu khoa học đã chứng minh lợi ích của tảo spirulina cho sức khỏe con người.

Suối nước nóng miệng núi lửa ở Yellowstone

Gần đây, nhóm nghiên cứu công nghệ sinh học của NASA (có trụ sở tại Chicago, Mỹ) đã phát hiện ra một loại protein từ vi sinh vật dung nham độc đáo tại Vườn quốc gia Yellowstone Mỹ. Theo đó, trong các suối nước nóng miệng núi lửa ở Yellowstone, nhóm nghiên cứu đã timg thấy loại vi sinh vật này, chúng có thể tồn tại trong điều kiện môi trường khắc nghiệt suốt hàng ngàn năm. Không chỉ vậy, chúng còn chứa tất cả 20 acid amin, bao gồm 9 acid amin thiết yếu mà cơ thể con người không thể tự sản xuất được.

Lợi ích, công dụng tiềm năng

Nhóm nghiên cứu đã chiết xuất protein đơn bào từ đây và bắt đầu nghiên cứu nó trong phòng thí nghiệm. Cuối cùng, nhóm đã tiên phong trong việc lên men, tái tạo các vi sinh vật và tạo ra một nguồn protein hoàn chỉnh. sản phẩm này có thể được tung ra thị trường vào năm tới.

1. Tính bền vững cao

Ngoài việc ít tác động tới môi trường, tài nguyên và bền vững hơn so với hầu hết các nguồn protein khác trên thị trường, protein đơn bào còn chứa một lượng lớn vitamin D, calci, sắt và được cho là có nhiều lợi ích cho sức khỏe.

Một trong những lợi thế lớn nhất của protein đơn vào là nó có tính bền vững cao hơn nhiều so với hầu hết các nguồn protein khác trên thị trường hiện nay.

Ví dụ, protein từ động vật đòi hỏi phải tiêu tốn nhiều nguồn tài nguyên. Quá trình sản xuất chăn nuôi cần một lượng thực phẩm, nước, đất, năng lượng… đáng kể. Trên thực tế, để sản xuất 1 pound thịt bò (gần 0,5kg) cần tiêu tốn trên 6,8 lít nước.

2. Protein hoàn chỉnh

Sản xuất protein đơn bào được đánh giá là thân thiện với môi trường và tiết kiệm tài nguyên hơn, thậm chí hơn cả so với các loại protein từ thực vật khác, như đậu nành và cây gai dầu. Điều này làm cho nó trở thành một lựa chọn tuyệt vời cho những người có lối sống “xanh” và muốn bảo vệ trái đất.

Protein đơn bào có thể là một sự bổ sung tuyệt vời cho chế độ ăn uống nền thực vật, vì nó cung cấp tất cả 20 acid amin mà cơ thể con người cần.

Chế độ ăn nền thực vật là chế độ ăn tập trung vào các loại rau củ, trái cây, ngũ cốc, chỉ bổ sung một phần protein, chất béo lành mạnh từ động vật.

Nó cũng cung cấp tất cả 9 acid amin thiết yếu. Đây là các acid amin mà cơ thể không thể sản xuất, mà phải lấy từ các nguồn thực phẩm giàu protein.

Protein rất cần thiết cho nhiều khía cạnh của sức khỏe, bao gồm duy trì chức năng miễn dịch, hỗ trợ sửa chữa mô, thúc đẩy tăng trưởng và phát triển bình thường.

3. Chứa các chất dinh dưỡng khác

Mặc dù cần nhiều nghiên cứu hơn để đánh giá sinh khả dụng của protein đơn bào, nhưng nó vẫn có thể là nguồn acid amin quý giá cho chế độ ăn uống nền thực vật trong tương lai.

Sản phẩm độc đáo này không chỉ là một nguồn protein dồi dào, mà còn chứa một số vi chất quan trọng khác, bao gồm vitamin D, sắt và calci.

Nên đọc

Chất sắt cũng rất quan trọng đối với sức khỏe và đóng vai trò vô cùng quan trọng trong việc sản xuất các tế bào hồng cầu. Tuy nhiên, có rất nhiều người bị thiếu hụt sắt, đặc biệt là phụ nữ, trẻ em và những người theo chế độ ăn chay, thuần chay.

Rủi ro và tác dụng không mong muốn

Trong khi đó, cacli được biết đến nhiều nhất với khả năng củng cố xương và răng chắc khỏe, ngoài ra, nó còn rất cần thiết cho dẫn truyền thần kinh, chức năng cơ bắp và bài tiết hormone.

Mặc dù với những ưu điểm nêu trên, protein đơn bào có vẻ đầy hứa hẹn, nhưng hiện vẫn có rất ít nghiên cứu về sự an toàn cũng như tác dụng không mong muốn khi tiêu thụ nó.

Theo một nghiên cứu được công bố trên Tạp chí Microbial Biotechnology, protein đơn bào đã được thử nghiệm thành công trên một số mô hình động vật, nhưng vẫn chưa rõ loại protein này có thể ảnh hưởng đến sức khỏe con người như thế nào.

Ngoài ra, hiện vẫn chưa biết chính xác sản phẩm này được sản xuất dưới dạng bột protein thuần chay hay dạng thực phẩm. Nhiều người tiêu dùng cũng có thể không cảm thấy hứng thú với protein đơn bào và có định kiến về sản phẩm này.

Do đó, vẫn cần nhiều nghiên cứu hơn về tính an toàn và hiệu quả của protein đơn bào trước khi nó được bán rộng rãi trên thị trường.

Biết Tuốt H+

Protein Là Gì ? Vai Trò Của Protein Với Cơ Bắp Và Cuộc Sống

Protein là gì ? Protein hay còn gọi là chất đạm, là những phân tử sinh học hay đại phân tử, chứa một hoặc nhiều mạch các amino axit, liên kết với nhau bởi liên kết peptid.

Các protein khác nhau chủ yếu do về trình tự các amino axit khác nhau, trình tự này do các nucleotide của gen quy định. Trong tự nhiên có khoảng 20 amino axit, trong đó có 9 amino axit thiết yếu cơ thể không tự tạo ra được mà phải cung cấp từ bên ngoài được gọi là EAAs ( isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, valine, histidine ) số còn lại gọi là amino axit không thiết yếu vì cơ thể có thể tự tổng hợp được.

Mỗi loại protein sau khi được tạo ra, chỉ tồn tại trong một khoảng thời gian nhất định, có loại chỉ tồn tại vài phút, có loại có thể tồn tại hàng năm. Sau đó, protein bị thoái hóa và được tái sinh bởi bộ máy tế bào thông qua quá trình luân chuyển. Do protein chiếm tới 50% khối lượng thô của tế bào, là thành phần thiết yếu cấu trúc, hình thành, duy trì, tái tạo cơ thể nên cơ thể cần bổ sung qua chế độ ăn hàng ngày. Nếu cơ thể thiếu protein sẽ dẫn đến nhiều hậu quả nghiêm trọng như suy dinh dưỡng, chậm lớn, hay ốm đau, bệnh tật do sức đề kháng giảm.

Protein hoàn chỉnh và Protein không hoàn chỉnh :

Bạn có thể đã nghe nói nhiều về Protein hoàn chỉnh và không hoàn chỉnh. Hay nghe những câu đại loại như ” loại protein không tốt vì nó không hoàn chỉnh” hay ” người ăn chay thường phải bổ sung ngũ cốc và các loại đậu để tạo nên protein hoàn chỉnh cho cơ thể”.

Protein hoàn chỉnh yêu cầu bao gồm đầy đủ các amino axit trong đó có tất cả 9 amino axit thiết yếu trong cơ thể. Các loại acid amin gọi là thiết yếu vì cơ thể không thể tổng hợp được mà cách duy nhất để có được các loại amino axit này là từ chế độ ăn uống hằng ngày của bạn. Để cơ thể có thể sử dụng tốt thì 9 loại amino axit này phải tồn tại với một tỉ lệ phù hợp.

Các protein có chứa tất cả các amino axit thiết yếu với hàm lượng phù hợp thì được gọi là protein hoàn chỉnh. Nguồn đạm động vật hoàn chỉnh bao gồm sữa , sữa chua, phô mai, thịt, thịt gia cầm, cá, hải sản và trứng, một số ít thực phẩm thực vật như đậu nành và quinoa thuộc loại protein hoàn chỉnh này.

Ngoại trừ các protein hoàn chỉnh một số từ thực vật được đề cập ở trên, các nguồn đạm từ thực vật khác là không hoàn chỉnh vì chúng cung cấp một số, chứ không phải tất cả các amino axit thiết yếu.

Nguồn đạm không đầy đủ được tìm thấy trong hầu hết các loại ngũ cốc, các loại hạt, bơ hạt , đậu xanh và các loại đậu (đậu lăng, đậu xanh, đậu đen, đậu pinto…)

Có vai trò cấu tạo, xây dựng, sửa chữa và duy trì phát triển cơ thể, hình thành những chất cơ bản phục vụ cho hoạt động sống

Cấu trúc nên khung tế bào, tạo các khung đỡ giúp duy trì hình dạng tế bào. Là thành phần thiết yếu của cơ thể sinh vật, tham gia vào mọi quá trình bên trong tế bào. Là thành phần quan trọng của nhân tế bào, chất gian bào, duy trì và phát triển mô.

Là enzyme xúc tác cho các phản ứng sinh hóa, quá trình trao đổi chất. Quá trình phát triển của cơ thể, từ việc hình thành cơ, đổi mới phát triển của tế bào, phân chia tế bào đều gắn liền với quá trình tổng hợp protein.

Tham gia vận chuyển oxy, các chất dinh dưỡng. Phần lớn các chất vận chuyển các chất dinh dưỡng là protein. Protein vận chuyển các chất dinh dưỡng được hấp thu từ quá trình tiêu hóa thức căn vào máu, từ máu vận chuyển đến các mô, qua màng tế bào. Hemoglobin có trong hồng cầu là một protein có vai trò vận chuyển oxy lấy từ phổi cung cấp cho các tế bào khác trong cơ thể.

Vai trò bảo vệ cơ thể .Các tế bào bạch cầu có thành phần chính là từ đạm, có nhiệm vụ chống lại các tác nhân có hại xâm nhập cơ thể. Hệ thống miễn dịch sản xuất các protein gọi là các interferon giúp chống lại virus, các kháng thể giúp cơ thể chống lại các tác nhân gây bệnh.Nếu quá trình tổng hợp protein của cơ thể bị suy giảm thì khả năng bảo vệ cơ thể cũng yếu đi.Điều hòa chuyển hóa nước, cân bằng pH trong cơ thể. Protein có vai trò như chất đệm, giúp cân bằng pH, đảm bảo cho hệ tuần hoàn vận chuyển các ion, kéo nước từ tế bào và các mạch máu, giúp điều hòa nước trong cơ thể. Khi lượng protein trong máu thấp, áp lực thẩm thấu trong lòng mạch giảm sẽ xảy ra hiện tượng phù nề. Tham gia vào cân bằng năng lượng của cơ thể

Cung cấp năng lượng cho cơ thể, chiếm 15-20% năng lượng của khẩu phần ăn. Protein là yếu tố chiếm nhiều sau nước, chiếm 50% trọng lượng thô ở người trưởng thành.

Đối tượng nào nên bổ sung Protein :

Với những lợi ích kể trên, Protein được chứng minh là 1 trong 3 nguyên tố dinh dưỡng đa lượng thiết yếu đối với việc duy trì cơ thể sống khỏe mạnh.

Cơ thể ở một người trưởng thành mỗi ngày cần ít nhất 0,8 gam protein trên 1kg cân nặng. Ở những người thường xuyên tập luyện thể thao, vận động thể lực thì cần từ 1,2 đến 1,8 gam protein trên 1kg cân nặng. Như vậy, nếu một người cân nặng 60kg thì cần khoảng 48- 108g protein/ ngày. Theo “Cuốn Hướng dẫn dinh dưỡng cho người Mỹ’ khuyến cáo rằng khoảng 10% – 35% năng lượng hàng ngày của bạn nên được cung cấp từ protein. Chỉ 10% – vào khoảng 46g protein/ngày đối với phụ nữ là đủ để đáp ứng nhu cầu khuyến nghị hàng ngày (RDA) và phòng ngừa thiếu hụt. Số liệu của CDC còn cho thấy chúng ta đang có xu hướng tiến gần hơn tới con số 16%().

Lợi ích của Protein đối với người tập gym, thể hình còn nằm ở một chế độ dinh dưỡng healthy, hỗ trợ tăng cơ giảm mỡ hiệu quả.

Người tiêu thụ quá nhiều đường và carbohydrate trong chế độ ăn

Khi bạn bổ sung nhiều protein hơn cho cơ thể nghĩa là bạn phải cắt giảm những thành phần khác như đường và carbohydrate. Trong một thử nghiệm ngẫu nhiên có tên là “Thử nghiệm tối ưu hóa các thành phần dinh dưỡng đa lượng để phòng ngừa các bệnh tim mạch (Omni Heat)”, cho kết quả những người thay thế một phần carbohydrate bằng các loại protein (hay chất béo lành mạnh) có huyết áp thấp hơn và nồng độ cholesterol có hại LDL thấp hơn những người lựa chọn chế độ ăn giàu carbohydrate.

Nghiên cứu năm 2015 của Đại học Arkansas, những người trong độ tuổi từ 52-75 khi tiêu thụ gấp đôi nhu cầu protein khuyến nghị hàng ngày sẽ có khả năng xây dựng và bảo vệ khối cơ tốt hơn Với những người có tiền sử bị cholesterol máu cao hay có nguy cơ mắc các bệnh tim mạch thì thay vì lựa chọn protein có nguồn gốc từ động vật như thịt đỏ, sản phẩm từ sữa và trứng, họ nên ưu tiên chuyển sang tiêu thụ những thực phẩm từ thực vật như đậu đỗ, các loại hạt, quả hạch và cá là những thực phẩm giàu protein lành mạnh nhất, và cải thiện tối ưu tình trạng sức khỏe của mình().

Dấu hiệu nhận biết cơ thể thiếu hụt Protein :

Thiếu hụt protein là khi lượng tiêu thụ của bạn không thể đáp ứng yêu cầu của cơ thể. Ước tính hiện có khoảng một tỷ người trên toàn thế giới bị thiếu protein. Vấn đề này đặc biệt nghiêm trọng ở Trung Phi và Nam Á, nơi có tới 30% trẻ em nhận được quá ít protein từ chế độ ăn uống. Một số người ở các nước phát triển cũng có nguy cơ. Điều này bao gồm những người theo chế độ ăn uống mất cân bằng.

Do nồng độ albumin huyết thanh người giảm, thiếu protein nghiêm trọng dẫn đến khả năng chống ung thư giảm. Kết quả là chất lỏng tích tụ trong các mô, gây sưng và đây chính là “phù nề”

Ví dụ, kwashiorkor ở trẻ em được phân biệt bằng da bong hoặc tách, đỏ và các mảng da bị bong tróc ngọn tóc (rụng tóc) và móng giòn cũng là những triệu chứng phổ biến. Tuy nhiên, những triệu chứng này khó có thể xuất hiện trừ khi bạn bị thiếu protein nghiêm trọng.

Mất khối lượng cơ bắp :

Cơ bắp của bạn là kho chứa protein lớn nhất của cơ thể. Khi protein trong chế độ ăn thiếu, cơ thể có xu hướng lấy protein từ cơ xương để bảo tồn các mô và chức năng cơ thể quan trọng hơn. Kết quả là, thiếu protein dẫn đến lãng phí cơ bắp theo thời gian. Thậm chí thiếu protein vừa phải có thể gây lãng phí cơ bắp, đặc biệt là ở người cao tuổi.

Một nghiên cứu ở nam giới và phụ nữ cao tuổi cho thấy mất cơ bắp nhiều hơn ở những người tiêu thụ lượng protein thấp nhất. Điều này đã được xác nhận bởi các nghiên cứu khác cho thấy rằng việc tăng lượng protein có thể làm chậm quá trình thoái hóa cơ đi kèm với tuổi già.

Nguy cơ gãy xương cao hơn :

Cơ bắp không phải là mô duy nhất bị ảnh hưởng bởi lượng protein thấp. Xương của bạn cũng có nguy cơ. Không tiêu thụ đủ protein có thể làm suy yếu xương của bạn và tăng nguy cơ gãy xương.

Một nghiên cứu khác ở phụ nữ mãn kinh bị gãy xương hông gần đây cho thấy việc bổ sung 20 gram protein mỗi ngày trong nửa năm làm chậm quá trình mất xương tới 2,3% .

Mỗi ngày cần nạp bao nhiêu Protein là đủ :

Mức trợ cấp hàng ngày được đề nghị (RDA) là 0,4 gram protein cho mỗi pound trọng lượng cơ thể (0,8 gram/1kg). Các nhà khoa học ước tính điều này là đủ cho hầu hết mọi người. Điều này chuyển thành 66 gram protein mỗi ngày cho một người trưởng thành nặng 165 pound (75 kg)().

Đối với các vận động viên, Đại học Y học Thể thao Hoa Kỳ khuyến nghị một lượng protein hàng ngày dao động từ 0,5 đến 0,6 gram cho mỗi pound trọng lượng cơ thể (1,2, 1,4 gram 1 kg), đủ để duy trì cơ bắp và phục hồi tập luyện. Tuy nhiên, các nhà khoa học không đồng ý bao nhiêu là đủ. Khuyến cáo hàng ngày của Hiệp hội Dinh dưỡng Thể thao Quốc tế là 0,9 gram protein cho mỗi pound trọng lượng cơ thể (2gram 1 kg) cho các vận động viên

Cũng giống như người tập gym, thể hình thì người lớn tuổi dường như cũng có nhu cầu protein cao hơn. Mặc dù RDA hiện tại giống nhau đối với người già và người trẻ tuổi, các nghiên cứu chỉ ra rằng nó bị đánh giá thấp và nên được tăng lên 0,5 đến 0,7 gram mỗi pound trọng lượng cơ thể (1,2 – 1,5 gram mỗi kg) đối với người già . Nói một cách đơn giản, nếu bạn lớn tuổi hoặc hoạt động thể chất, nhu cầu protein hàng ngày của bạn có thể cao hơn RDA hiện tại là 0,4 gram mỗi pound trọng lượng cơ thể (0,8 gam 1 kg).

Tác dụng phụ của Protein là gì ?

Bổ sung Protein số lượng lớn và thời gian ngắn có thể gây ra vấn đề tiêu hóa, đầy hơi khó tiêu. Một số người gặp vấn đề về tiêu hóa protein và gặp các triệu chứng như đầy hơi, đầy hơi, co thắt dạ dày và tiêu chảy (trường hợp hiếm thấy khi bổ sung quá nhiều).

Một số nguồn protein từ sữa có thêm đường sữa Lactose có thể gây một số tác dụng phụ như đau bụng, đi ngoài khi sử dụng với người khiếm khuyết gien Lactase. Không dung nạp đường sữa là cực kỳ phổ biến và có thể ảnh hưởng đến 75% số người trên toàn thế giới. Nếu bạn không dung nạp đường sữa, hãy bổ sung nguồn Protein tự nhiên từ thịt, cá,.. hoặc sử dụng Whey Protein tinh khiết để cải thiện chế độ tiêu hóa.

Các đối tượng trong trường hợp này đặc biệt lưu ý trong quá trình bổ sung Protein : là tiểu đường tuýp 2, ung thư, loãng xương.

Tập luyện giúp gây áp lực, stress lên cơ bắp, buộc cơ bắp cần sửa chữa, phát triển lớn hơn, mạnh hơn. Thì dinh dưỡng sau tập, cụ thể là bổ sung Protein chính là nguồn nguyên liệu để bù đắp, phát triển cho cơ bắp.

Trong quá trình hấp thu, protein đóng vai trò là kho chứa chính của các axit amin, giúp giải phóng các axit amin tự do có thể tái hợp hình thành xây dựng cơ bắp. Là chất nền năng lượng cho quá trình oxy hóa khung xương carbon, cũng như bằng cách cung cấp tiền chất gluconeogenic để hỗ trợ euglycemia.

Ngoài ra, các axit amin tự do có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được cơ bắp được sử dụng trong quá trình tổng hợp các thành phần của hệ thống miễn dịch, protein huyết tương, hormone peptide và các enzyme nội bào và ngoại bào.

Ngay cả những người cao niên khỏe mạnh cũng cần nhiều protein hơn khi họ còn trẻ để giúp duy trì khối lượng cơ bắp. Tuy nhiên, có tới 1/3 người cao tuổi không ăn đủ do giảm cảm giác ngon miệng, các vấn đề về răng miệng, suy giảm vị giác, vấn đề nuốt và nguồn tài chính hạn chế.

Kết hợp với xu hướng trở nên ít vận động hơn, điều này khiến họ có nguy cơ bị suy giảm cơ bắp, khả năng vận động bị tổn thương, sự phục hồi chậm hơn từ những cơn bệnh và mất sự độc lập. Người lớn tuổi cần ăn nhiều thực phẩm giàu protein để đối phó với bệnh do tuổi tác cao gây ra. Trong những giai đoạn căng thẳng này, cơ thể lão hóa xử lý protein kém hiệu quả và cần nhiều hơn để duy trì khối lượng cơ bắp và sức mạnh, sức khỏe của xương và các chức năng sinh lý cần thiết khác.

Một nghiên cứu gần đây cho thấy rằng những người lớn tuổi tiêu thụ nhiều protein ít có khả năng bị mất chức năng của Cameron: khả năng tự mặc quần áo, ra khỏi giường, đi lên cầu thang và hơn thế nữa. Trong một nghiên cứu năm 2018 theo dõi hơn 2.900 người cao niên trên 23 tuổi, các nhà nghiên cứu phát hiện ra rằng những người ăn nhiều protein nhất có khả năng bị suy giảm chức năng ít hơn 30% so với những người ăn ít nhất.

Vậy, người cao niên nên ăn bao nhiêu protein? Tiêu chuẩn thường được trích dẫn nhất là Trợ cấp chế độ ăn uống được đề xuất (RDA): 0,8 gram protein cho mỗi kg ( 2,2 pounds) trọng lượng cơ thể mỗi ngày.

Hấp thụ protein cũng xảy ra trong ruột non của bạn, có chứa microvilli. Đây là những cấu trúc nhỏ, giống như ngón tay làm tăng diện tích bề mặt hấp thụ của ruột non của bạn. Điều này cho phép hấp thụ tối đa các amino axit và các chất dinh dưỡng khác hiệu quả hơn. Khi chúng đã được hấp thụ, các axit amin được giải phóng vào máu của bạn, đưa chúng đến các tế bào ở các bộ phận khác trên cơ thể bạn để chúng có thể bắt đầu sửa chữa mô và xây dựng cơ bắp.

Ngoài việc chọn các nguồn protein phù hợp, bạn cũng có thể áp dụng một số thói quen nhất định để giúp tận dụng tối đa thực phẩm bạn ăn. Bao gồm các :

Ăn thường xuyên trong ngày, đủ các bữa .

Nhai kỹ thức ăn của bạn

Giảm căng thẳng, stress trong cuộc sống

Tránh tập thể dục cường độ cao ngay sau bữa ăn

Hạn chế tiêu thụ rượu, đồ uống có cồn

Bổ sung men tiêu hóa, cải thiện sự hấp thụ protein

Ăn protein chia nhỏ nhiều bữa để tối ưu khả năng hấp thu, thay vì ăn cùng một lúc.

Theo thói quen tập thể dục đều đặn, khoa học

II.Tầm quan trọng của Protein đối với sự phát triển cơ bắp

Protein chứa các amino axit là các “viên gạch” cấu thành nên các tế bào cơ bắp vì vậy nên Protein chiếm vai trò quan trọng nhất trong việc phục hồi và sự phát triển cơ bắp.

Quá trình tổng hợp Protein xây dựng cơ bắp :

Tổng hợp protein cơ bắp (MPS) là một quá trình xảy ra tự nhiên, trong đó protein được sản xuất để sửa chữa tổn thương cơ do tập luyện cường độ cao đối nghịch với sự phân hủy protein cơ bắp (MPB) trong đó protein bị mất do tập thể dục. MPS có thể được tăng cường bằng cách tăng lượng protein của bạn ngay sau khi tập thể dục. Các axit amin có nguồn gốc từ protein sau đó sẽ được đưa vào cơ bắp của bạn, thay thế cho axit amin bị thiếu hụt đi do tập luyện.

Tiêu thụ protein đầy đủ là rất quan trọng để duy trì sức khỏe, tăng trưởng, phát triển cơ bắp cũng như sức khỏe toàn diện. Nhu cầu protein trong chế độ ăn uống ở người trưởng thành khỏe mạnh (≥19 tuổi) được quyết định chủ yếu bởi khối lượng cơ thể và khối lượng cơ thể gầy, cũng như cân bằng năng lượng và cường độ hoạt động thể chất.

Tóm lại : Protein là nguyên liệu cấu thành nên tế bào cơ bắp, có vai trò đặc biệt quan trọng trong việc phát triển cơ bắp. Tầm quan trọng của Protein là không thể thiếu được đối với sự phát triển cơ bắp toàn diện.

Protein làm giảm nồng độ hormone đói ghrelin, đồng thời giúp tăng hóc môn làm giảm sự thèm ăn GLP-1, peptide YY và cholecystokinin. Điều này dẫn đến việc giảm lượng calo nạp vào từ cơ thể bởi các vấn đề thèm ăn không mong muốn,… hỗ trợ người ăn kiêng giảm cân hiệu quả.

Khoảng 20-30% lượng calo được đốt cháy hằng ngày trong khi cơ thể dùng vào việc tiêu hóa và chuyển hóa protein. Một chế độ ăn giàu Protein sẽ ép cơ thể vận động nhiều hơn, trao đổi chất và đốt cháy calories liên tục để hấp thu protein.

Chế độ ăn giàu protein giúp bão hòa, do đó chúng dẫn đến giảm cảm giác đói và thèm ăn so với chế độ ăn ít protein. Điều này làm cho nó dễ dàng hơn nhiều để hạn chế lượng calo trong chế độ ăn giàu protein.

Theo hướng dẫn về chế độ ăn của Bộ Nông nghiệp Hoa Kỳ (United States Department of Agriculture – USDA) thì các thành phần dinh dưỡng đa lượng nên cung cấp năng lượng theo tỉ lệ như sau:

15 – 35% tổng năng lượng do protein cung cấp.

45 – 65% tổng năng lượng do carbohydrate cung cấp.

20 – 35% tổng năng lượng do chất béo cung cấp.

Đồng thời với người trưởng thành khỏe mạnh, nhu cầu dinh dưỡng về protein theo khẩu phần ăn khuyến nghị (recommended dietary allowance – RDA) là 0,8 g/lb cơ thể mỗi ngày (tương đương 1.76g protein/ kg cơ thể)

IV. Các nguồn cung cấp giàu Protein :

1. Thực phẩm tự nhiên:

Hải sản và thịt gia cầm : Là hai nguồn thực phẩm giàu protein hàm lượng lớn và hoàn chỉnh nhất.Không những vậy, hải sản và thịt gia cầm cũng tốt hơn các loại thịt chứa protein khác vì tương đối ít chất béo. Không những là nguồn protein dồi dào, nhiều loại hải sản như cá hồi còn giàu axit béo omega-3 tốt cho tim. Thịt gia cầm có màu tối tương đối nhiều chất béo hơn thịt có màu trắng.

Thịt lợn thăn : cũng là thịt trắng giàu protein hoàn chính.Thịt lợn thăn ít nạc hơn thịt gia cầm nhưng nạc hơn thịt đỏ. Mặc dù vậy, cấu trúc tế bào của thịt lợn có nhiều điểm tương đồng cùng cấu trúc ở người nên nguồn protein từ thịt lợn có khả năng hấp thu và tổng hợp rất kém.

Ngoài là nguồn protein, thịt bò nạc còn chứa sắt, kẽm và vitamin B12.Nên chọn mua thịt có ghi nhãn “thịt thăn” hoặc “thịt đùi” khi muốn mua thịt nạc

Tăng cường bổ sung sữa động vật ít béo. Sữa, phô mai và sữa chua là những thực phẩm giàu protein. Mặc dù vậy, sữa nguyên kem lại chứa nhiều calo nên bạn cần chọn sữa ít béo (ví dụ sữa 1% chất béo hoặc sữa tách béo) để tối đa hóa lượng protein và giảm lượng calo. Chế phẩm từ sữa còn rất giàu canxi và nhiều sản phẩm còn được tăng cường vitamin D.

Ăn nhiều trứng : Trứng là nguồn protein ít tốn kém nhất nhưng vô cùng hoàn chỉnh, cung cấp protein dồi dào cùng chất béo tốt cho sức khỏe.

Đậu : là nguồn protein tuyệt vời cùng nhiều chất xơ, dưỡng chất dành cho người ăn chay. Đậu có thể sạch hơn, tinh khiết hơn nhưng protein từ đậu không hoàn chỉnh, WheyShop không khuyến khích sử dụng thay thế hoàn toàn cho các nguồn protein động vật.

2. Thực phẩm bổ sung Whey Protein :

Whey protein là một thực phẩm bổ sung phổ biến, đặc biệt là trong chế độ ăn uống của người đam mê thể hình. Whey protein được làm từ váng sữa – chất lỏng tách ra trong quá trình làm phô mai. Váng sữa sau đó được lọc, tinh chế và sấy khô thành bột đạm whey.

Có ba loại whey protein chính, bao gồm:

Whey protein cô đặc: Chứa khoảng 70 – 80% protein, đây là loại phổ biến nhất, có nhiều đường sữa (lactose), chất béo và khoáng chất;

Whey protein tinh khiết: Chứa ít nhất 90% protein, chứa ít đường và chất béo, cũng như ít khoáng chất có lợi hơn so với whey cô đặc;

Whey protein thủy phân: Đã được phân tách bẻ gãy các liên kết, giúp cơ thể hấp thụ nhanh hơn.

Whey protein là một lựa chọn quen thuộc của các vận động viên, những người đam mê tập gym thể hình và muốn xây dựng cơ bắp hoặc giảm cân. Các nghiên cứu cho thấy đạm whey sẽ giúp bạn phục hồi nhanh sau luyện tập, tạo cơ bắp và cải thiện sức mạnh, thậm chí là giảm cân nhờ ức chế cơn thèm ăn và tăng cường trao đổi chất.

Đây cũng là một nguồn protein hoàn chỉnh, chứa tất cả các axit amin thiết yếu. Do cơ thể không tạo ra được những axit amin này, nên rất cần phải nạp vào từ chế độ ăn uống.

Cách sử dụng whey protein đơn giản là trộn với nước hoặc sinh tố. Whey protein an toàn cho hầu hết mọi người, giúp tăng lượng đạm vào khẩu phần ăn hàng ngày một cách dễ dàng.

3. Bánh Protein Bar :

Ngoài ra, các cửa hàng thực phẩm bổ sung cũng có bán thanh protein hoặc với giá hợp lý mà bạn có thể dùng thêm cùng kết hợp với thực phẩm khác như sinh tố, ngũ cốc cùng nhiều món ăn khác. Gợi ý cho các bạn sản phẩm Bánh Protein Ba r cung cấp nguồn Protein cao cấp, nó được ví như bữa ăn phụ hoàn hảo có khả năng hấp thụ nhanh, giúp tăng cơ, bảo vệ cơ, giảm cân hiệu quả.

Bánh Protein Bar không đường hoặc chất làm ngọt nhân tạo, chứa đường tự nhiên Sucralose

Giàu chất xơ, hàm lượng Carbohydrate thấp

Cấu tạo protein dễ phân hủy, tốc độ hấp thu nhanh chóng

Không Lactose, Không Gluten, Không Aspartame

Đặc biệt, hương vị thơm ngon: Socola Dừa

330 calo cung cấp năng lượng hiệu quả

40g Protein phát triển cơ bắp

8g chất xơ hỗ trợ tiêu hóa, tránh đầy hơi, khó tiêu

8g chất béo tốt cho sức khỏe

Dễ hòa tan, dễ pha và sử dụng. Mùi vị thơm ngon

– Whey Protein có tốt không ?

Whey protein bổ sung nguồn protein tinh khiết, hấp thu nhanh và có giá trị sinh học cao, vô cùng có lợi đối với sức khỏe người dùng nói chung và đặc biệt hiệu quả phát triển cơ bắp cho người tập gym, thể hình, người chơi thể thao.

Whey protein được chứng minh là an toàn với sức khỏe, không gây hại thân, không gây vô sinh. Đặc biệt không chỉ người tập luyện, chơi thể thao mà ngay cả người già cũng có thể sử dụng Whey protein bổ sung protein vào chế độ dinh dưỡng, đặc biệt là người bị Gout (Gút) bởi Whey protein tinh khiết, không chứa các tác nhân purin gây Gout như các thực phẩm tự nhiên khác.

– Trẻ em có dùng được Whey Protein không ?

Whey protein là an toàn với sức khỏe, thế nhưng các chuyên gia khuyến cáo trẻ em nên bổ sung protein từ nguồn tự nhiên giàu các vitamin, khoáng chất như thịt đỏ, hải sản, gà, … thay vì lựa chọn protein từ nguồn tinh khiết như Whey protein.

Thông thường phụ nữ mang thai và cho con bú sẽ không tùy tiện sử dụng Whey protein nói riêng hoặc thực phẩm bổ sung nói chung nếu chưa có lời khuyên từ bác sĩ. Nếu bạn trong trường hợp này, WheyShop khuyên bạn nên tham khảo lời khuyên từ bác sĩ, bổ sung nguồn protein từ thực phẩm tự nhiên mang tới nhiều lợi ích hơn nếu bạn cần nguồn dinh dưỡng lớn hay vì protein tinh khiết từ bột Whey.

Vì vậy bạn chỉ có thể hạn chế các triệu chứng của bệnh bằng các biện pháp khắc phục như:

Tránh bổ sung quá nhiều thực phẩm chứa lactose.

Thường xuyên ăn sữa chua và các chế phẩm chứa men vi sinh để hỗ trợ hoạt động của đường ruột. Từ đó có thể làm giảm các triệu chứng do dị ứng lactose gây ra như đầy hơi, tiêu chảy…

Lựa chọn sản phẩm Whey protein isolate và Whey protein hydrolyzed không chứa Lactose để sử dụng.

Để dùng Whey Protein hiệu quả. Mặc dù được đánh giá là sản phẩm tốt cho người tập thể hình, nhưng nếu bạn không biết cách sử dụng, thì hiệu quả mang lại cũng sẽ không được như mong muốn. Uống Whey hiệu quả, trước hết bạn cần lưu ý tới thời điểm uống. Có 3 thời điểm được đánh giá là thích hợp nhất để bổ sung protein:

Trong đó, thời điểm nên được sử dụng nhất chính là sau khi bạn luyện tập vì lúc này cơ thể bạn cần Amino axit để phục hồi lại các cơ bắp bị tổn thương trong quá trình luyện tập.

Ngoài thời điểm uống, bạn cũng cần lưu ý tới việc pha chế để thực hiện cách uống Whey Protein hiệu quả nhất. Vào thời điểm uống thích hợp, bạn có thể pha 30g Whey Whey Protein với 200ml nước, lắc đều khoảng 10 giây sau đó uống bình thường. Bạn cũng có thể sử dụng sữa thay vì nước để pha.

Mong rằng qua bài viết này, WheyShop đã giúp các bạn tìm hiểu về khái niệm Protein là gì, những lợi ích của protein đối với sức khỏe và cơ bắp,… Từ đó thấy được vai trò quan trọng của việc bổ sung protein đối với sự phát triển cơ bắp và cơ thể toàn diện, khỏe mạnh.

Ngộ Độc Protein (Chất Đạm) Là Gì ?

Định nghĩa

Protein (còn gọi là chất đạm) là một trong ba chất dinh dưỡng chính, cùng với chất béo và carbohydrate. Đây là những yếu tố cần thiết cho chức năng tối ưu của cơ thể. Tuy nhiên, quá nhiều protein – đặc biệt là không có chất béo hoặc carbs – có thể có hại. Đây là điều cần lưu ý khi xem xét mức độ phổ biến của chế độ ăn giàu protein.

Ngộ độc protein là khi cơ thể nạp quá nhiều chất đạm mà không cung cấp đủ chất béo và carbohydrate trong một thời gian dài. Các tên gọi khác là “mal de caribou”. Các thuật ngữ này mô tả chỉ tiêu thụ các protein nạc rất cao, chẳng hạn như thị thỏ, mà không tiêu thụ các chất dinh dưỡng khác. Vì vậy, mặc dù bạn có thể nhận được đủ lượng calo từ protein, cơ thể bạn bị suy dinh dưỡng do thiếu các chất dinh dưỡng khác, như chất béo và carbs.

Các triệu chứng như thế nào?

Các triệu chứng ngộ độc protein bao gồm:

Nguyên nhân gây ngộ độc protein là gì?

Để hoạt động bình thường, cơ thể bạn cần:

Nếu có quá ít hoặc quá nhiều trong số này, hoạt động sẽ giảm. Ngay cả khi bạn đang nhận được lượng calo đầy đủ, đảm bảo rằng có sự cân bằng là rất quan trọng cho sức khỏe tối ưu.

Lượng protein ăn vào: 10 đến 35 phần trăm calo

Carbohydrate lượng: 45 đến 65 phần trăm tổng số calo

Lượng chất béo: 20 đến 35 phần trăm calo

Tiêu thụ 1 chất nào đó quá nhiều bên ngoài ADMR có thể dẫn đến tăng nguy cơ bệnh mãn tính và không đủ lượng chất dinh dưỡng thiết yếu.

Có ngoại lệ đối với AMDR đối với carbohydrate và chất béo, nhưng không cho protein. Các trường hợp ngoại lệ về chế độ ăn kiêng bao gồm chế độ ăn kiêng – nơi mà chất béo chiếm phần lớn trong chế độ ăn kiêng, hoặc trong chế độ ăn uống dựa vào thực vật, nơi mà carbohydrate có thể chiếm hơn 65 phần trăm chế độ ăn uống. Một trong hai chế độ ăn kiêng này có thể mang lại lợi ích cho sức khoẻ.

Protein ăn vào vượt quá AMDR hoặc 35% calo không cho thấy những lợi ích tương tự, và có thể dẫn đến ngộ độc protein.

Có 1 câu chuyện được truyền tai nhau về các thực phẩm ăn khi đi rừng về việc ăn thịt thỏ. Cụ thể là không nên ăn thịt thỏ quá 3 ngày, sẽ bị mệt mỏi, thậm chí ngộ độc nếu ăn quá nhiều trong thời gian dài. Việc kiểm chứng câu chuyện chưa có công trình nghiên cứu khoa học nào công bố.

Đề nghị trợ cấp hàng ngày

Phụ cấp hàng ngày được đề nghị (RDA) cho protein là 0,8 gram / kg (0,36 gram / pound) trọng lượng cơ thể. Đây là số lượng cần thiết để đáp ứng nhu cầu cơ bản của cơ thể.

Tuy nhiên, các khuyến cáo về nhu cầu protein sẽ khác nhau tùy thuộc vào:

Chiều cao cân nặng mức độ hoạt động tình trạng sức khỏe

Nhu cầu Protein thường từ 1,2 đến 2,0 gram trên mỗi kilogam trọng lượng cơ thể.

Điều trị như thế nào?

Giảm khẩu phần protein xuống không quá 2,0g / kg trọng lượng cơ thể – trong khi cũng bao gồm một lượng vừa phải các chất béo và carbohydrate trong chế độ ăn uống – có thể điều trị ngộ độc protein, tăng lượng chất xơ, và tăng cường sức khoẻ tổng thể. Cân bằng là chìa khóa của vấn đề.

Điều gì về chế độ ăn giàu protein?

Hầu hết các chế độ ăn kiêng protein, bao gồm Atkins , keto , và paleo , khuyến khích lượng chất béo hấp thụ cao hơn và một số lượng carb, do đó ngộ độc protein là không.

Loại bỏ chất béo và carbs hoàn toàn không được khuyến khích. Điều quan trọng là tìm một chế độ ăn uống phù hợp với bạn và lối sống của bạn và đảm bảo rằng không có khoảng trống dinh dưỡng cần phải được lấp đầy.

Ngộ độc protein và độc tính protein

Khi chức năng thận không đủ và cơ thể không thể chuyển hóa protein, một độc tính có thể xảy ra. Điều này khác với ngộ độc protein.

Ngộ độc protein là do ăn chất đạm quá mức mà không có carbs và chất béo cân bằng chất dinh dưỡng. Độc tính Protein là sự tích tụ chất thải chuyển hóa protein do thận hoạt động kém.

Độc tính protein là phổ biến ở những người bị bệnh thận tiêu thụ nhiều protein hơn cơ thể của họ có thể xử lý.

Miên man

Nhìn chung, ngộ độc protein là rất hiếm. Tuy nhiên, do có nhiều chế độ ăn uống quảng bá protein cao, nên việc hiểu biết thêm thông tin là cần thiết.

Nếu bạn có những câu hỏi cụ thể về lượng chất dinh dưỡng vĩ mô mà bạn cần để hỗ trợ mức độ hoạt động hiện tại và nhu cầu sức khoẻ của bạn, hãy nói chuyện với một chuyên gia dinh dưỡng có đăng ký. Nhu cầu của bạn sẽ thay đổi dựa trên một số yếu tố.